Aminoácidos

Son los monómeros que constituyen los péptidos y proteínas. Se conocen unos 200 de los que sólo 20 forman parte de las proteínas. A estos se les denomina aminoácidos proteicos y son iguales en todas los seres vivos. Se les suele designar de forma genérica por Aa.

Estructura

Tienen un grupo amino (NH2) libre que tiene un carácter básico, y un grupo carboxilo (COOH) libre con carácter ácido, unidos mediante enlaces covalentes a un átomo de carbono central al cual también se unen un átomo de hidrógeno y una cadena lateral, que es distinta para cada aminoácido.

Aminoácidos esenciales. Los organismos heterótrofos sólo son capaces de sintetizar algunos aminoácidos proteicos a partir de compuestos más sencillos, el resto deben ser incorporados a la dieta, son los llamados aminoácidos esenciales. El número de aminoácidos esenciales varía según la especie. Algunos de los Aa esenciales para el hombre son: valina, leucina, lisina...

Propiedades

Son compuestos orgánicos sencillos:

• bajo peso molecular.
• sólidos.
• solubles en agua.
• cristalizables.
• incoloros.
• punto de fusión elevado,.

• Estereoisomería. Es debido al carbono asimétrico, cada Aa posee dos estereoisómeros dependiendo de cómo sea la colocación del NH2. Si se sitúa a la derecha será configuración D y si se encuentra a la izquierda tendrá configuración L.
• Actividad óptica. Es debida al carbono asimétrico. En disolución son capaces de desviar el plano de polarización de la luz. Si lo desvían a la derecha se llaman dextrógiros y si lo desvían a la izquierda, levógiros
• Comportamiento químico. Son sustancias anfóteras, en disolución acuosa se pueden comportar como ácidos o como bases, dependiendo del pH de la disolución. Esto es debido a la presencia del grupo carboxílico que tiene carácter ácido y del grupo amino que tiene carácter básico.

Cuando están en disolución acuosa a pH próximo a la neutralidad, los Aa están ionizados formando iones dipolares o híbridos. El grupo carboxílico pierde un protón (actúa como ácido) y el grupo amino gana un protón (actúa como base).

Si disminuye el pH, el medio se hace ácido, aumenta la concentración de protones. El Aa tiende a neutralizar la acidez captando protones y se carga positivamente, se comporta cómo base.

Si aumenta el pH, el medio se hace básico, disminuye la concentración de protones. El aminoácido tiende a neutralizar la basicidad, libera protones y se carga negativamente, se comporta cómo un ácido.

El pH en el cual el aminoácido tiene forma dipolar neutra, está ionizado pero tiene el mismo número de cargas positivas que negativas, se denomina punto isoeléctrico, pI. El pI depende del aminoácido.

El carácter anfótero de los aminoácidos les permite actuar cómo amortiguadores del pH o sistemas tampón en los seres vivos, lo que tiene gran importancia ya que actúan cómo bases o cómo ácidos evitando que se produzcan peligrosas variaciones del pH.

Clasificación

Se clasifican según las características de sus cadenas laterales.

• Aminoácidos neutros apolares. A pH=7 su carga es 0. Las cadenas laterales son hidrófobas, lo que disminuye su solubilidad. (Ala)
• Aminoácidos neutros polares. A pH=7 su carga es 0. Las cadenas laterales son hidrófilas debido a que presentan grupos polares sin carga. Esto les permite formar puentes de hidrógeno con el agua aumentando la solubilidad.cisteína (cys)
• Aminoácidos ácidos. A pH=7 tienen carga negativa debido a que en la cadena lateral llevan un grupo carboxilo que está ionizado.ácido glutámico
• Aminoácidos básicos. A pH=7 tienen carga positiva debido a que en la cadena lateral llevan un grupo amino que está ionizado.