Enlace peptídico
Es el enlace que une entre sí a los aminoácidos para formar los péptidos y las proteínas. Se forma entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberándose en su formación una molécula de agua.
Se rompen por hidrólisis y cómo consecuencia los péptidos y proteínas se desdoblan en los aminoácidos que los forman. Esta hidrólisis se puede realizar por métodos químicos o mediante enzimas proteolíticas.
Las características del enlace peptídico son:
- Es un enlace covalente tipo amida.
- Tiene un carácter parcial de doble enlace, una pareja de electrones se desplaza continuamente desde el grupo carbonilo al enlace peptídico y viceversa, es decir, presenta resonancia. Esto hace que sea rígido y que impida que se produzcan rotaciones entre los átomos que lo forman.
- Los enlaces del carbono principal al carboxílico y del nitrógeno al carbono principal si pueden girar.
- El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace, presentan configuración trans.
Estructura de las proteínas
Las proteínas podemos definirlas como largas cadenas polipeptídicas que presentan una determinada configuración espacial llamada conformación nativa. La función que desempeñan depende de la forma que adoptan en el espacio. La configuración espacial de las proteínas viene determinada por 4 estructuras:
Primaria
Es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína. Nos indica que aminoácidos componen la cadena y el orden en el que dichos aminoácidos se encuentran. Viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás estructuras. Cualquier cambio en la secuencia daría lugar a proteínas diferentes.
La cadena peptídica posee un eje formado por el carbono principal, el carbono carboxílico y el nitrógeno amino que se repiten un número variable de veces. Este eje se dispone en zig-zag debido a la capacidad de rotación de los enlaces del carbono principal. Las cadenas laterales de los aminoácidos salen de los carbonos principales y se disponen alternativamente a uno y otro lado del eje.
Todas las cadenas llevan en un extremo un aminoácido con el grupo amino libre, a este extremo se le llama N-terminal y en el otro extremo un aminoácido con el grupo carboxílico libre a este extremo se le llama C-terminal. Por convenio los aminoácidos se numeran desde el extremo N-terminal hacia el C-terminal.
Secundaria
Es la disposición espacial que presenta la cadena de aminoácidos. Se produce gracias a la capacidad que tienen los enlaces del carbono principal para rotar. Existen dos tipos:
α-hélice
Se forma al enrollarse la cadena peptídica sobre sí misma siguiendo el sentido de las agujas del reloj, dextrógiro, originando una hélice apretada. Cada vuelta de hélice comprende 3’6 Aa y la distancia entre cada vuelta es de 5’4 A. En esta configuración las cadenas laterales de los aminoácidos se dirigen hacia el exterior de la hélice. 
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno intracatenarios que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos diferentes que debido al enrollamiento se encuentran enfrentados.
Puede presentarse tanto en proteínas globulares como fibrosas.
Lamina β o lámina plegada
Se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zig-zag (debido al plegamiento que ocurre a nivel del carbono principal). El sentido de los fragmentos es paralelo si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto.
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados. Cómo consecuencia se forma una lámina en zig-zag o lamina plegada. En ella los restos de los aminoácidos se disponen alternativamente a uno y otro lado de la misma.
La lámina β aparece en muchas regiones de proteínas globulares y también en proteínas estructurales.
Estructura terciaria
Es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio. Nos indica cómo es la configuración tridimensional de toda la molécula. A esta configuración tridimensional se la denomina conformación.
La estructura terciaria se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen principalmente entre los restos de los Aa que forman la cadena peptidica. Los más importantes son:
- Puentes disulfuro. Es un enlace covalente que se da entre grupos -SH pertenecientes a cadenas laterales del aminoácido cisteína.
- Puentes de hidrógeno. Es un enlace débil que se da entre grupos polares no iónicos (-OH, -NH, -CO), estos grupos pueden pertenecer a las cadenas laterales de los aminoácidos o a enlaces peptídicos distintos.
- Fuerzas electroestáticas. Es un enlace débil que se da entre grupos con carga opuesta que se encuentran en las cadenas laterales de los aminoácidos.
- Fuerzas de Van der Waals y enlaces hidrófobos. Son enlaces débiles que se dan entre grupos apolares hidrófobos (-CH3) de las cadenas laterales de los aminoácidos.
Hay dos tipos de estructura terciaria:
Conformación globular
La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional compacta más o menos esférica, de ahí su nombre. Estas proteínas son solubles en agua y en disoluciones salinas y desempeñan funciones dinámicas.
Conformación filamentosa
La estructura secundaria no se repliega, por lo tanto la proteína tiene forma alargada. Estas proteínas son insolubles y desempeñan función estructural.
Estructura cuaternaria
Sólo se presenta en aquellas proteínas que están formadas por más de una cadena polipeptídica. Esta estructura indica cómo se ensamblan entre sí las diferentes cadenas peptídicas para formar la proteína, a estas cadenas se las denomina subunidades o protómeros y pueden ser iguales o diferentes. A las proteínas que tienen estructura cuaternaria se las denomina oligoméricas.
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces similares a los que mantienen la estructura terciaria, estos enlaces se establecen entre las cadenas laterales de los aminoácidos pertenecientes a subunidades diferentes.
Propiedades de las proteínas.
Dependen de:
- Los aminoácidos que las forman
- Su capacidad para reaccionar con
- otros aminoácidos
- el medio
Comportamiento químico
Al igual que los aminoácidos, son anfóteras, se pueden comportar cómo ácidos o cómo bases dependiendo del pH del medio.
Solubilidad
Depende de diversos factores cómo el pH, la conformación, disposición de las cadenas laterales...
Las proteínas que presentan conformación filamentosa son insolubles mientras que las que tienen conformación globular son solubles en agua. Debido al elevado peso molecular forman dispersiones coloidales.
Especificidad
Las proteínas suelen ser características de cada especie y aun dentro de la misma especie pueden variar de unos individuos a otros. La especificidad se debe a la ordenacion de los aminoácidos. Las diferencias entre proteínas que realizan una misma función (homólogas) en individuos diferentes seran tanto mayores cuanto más alejados estén estos individuos en la escala filogenética.
La especificidad es importante pues cuando una proteína de un organismo se introduce en otro sin que haya existido hidrólisis previa, actúa cómo un cuerpo extraño y el organismo que la recibe se defiende reaccionando contra ella. Esto es lo que ocurre en los rechazos de órganos.
Desnaturalización
Las proteínas pierden su configuración espacial característica y cómo consecuencia pierden sus propiedades y dejan de realizar su función. Esto ocurre cuando la proteína se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables cómo variaciones de temperatura, de pH, radiaciones U.V... ya que estos cambios producen la rotura de los enlaces por puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, puentes disulfuro.. que mantienen las estructuras 2ª, 3ª y 4ª pero los enlaces peptídicos no se ven afectados por lo tanto no se destruye la estructura 1ª.
La desnaturalización provoca una disminución de la solubilidad y las proteínas precipitan ya que la conformación globular pasa a ser filamentosa.
La desnaturalización puede ser:
- REVERSIBLE. Cuando las condiciones que la provocan son poco intensas o duran poco tiempo. En este caso cuando cesan la proteína adopta de nuevo la configuración original. Renaturalización.
- IRREVERSIBLE. Cuando los cambios que la producen son intensos y persistentes. Cuando cesan la proteína no recupera la configuración original.
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